Основы хлебопечения Мука химический состав Продолжение предыдущего поста

Основы хлебопечения. Мука — химический состав. Продолжение предыдущего поста

Всё в один пост не поместилось, пришлось разбить на две части. Начало тут , а мы продолжим.

Состав муки.
Хлебопекарные свойства и пищевая ценность того или иного сорта муки, напрямую зависят от химического состава. Например, пшеничная мука высшего сорта вырабатывается из центральных слоёв эндосперма зерна, поэтому в ней содержится максимум крахмала, но минимум белков, жиров, сахаров, минеральных веществ и витаминов.

В таблице приведены средние показатели состава муки пшеничной и ржаной, в зависимости от сорта:

Углеводы.
Первое место, как в ржаной, так и в пшеничной муке по количеству держат углеводы (крахмал, сахара, пентозаны, целлюлоза) и белки, от свойств которых напрямую зависит качество будущего теста. Именно белками определяется сила пшеничной муки в других странах: чем белка (протеинов) больше в муке – тем она (мука) сильнее. В России сила муки определяется иначе, но об этом в следующем посте, а пока остановимся на составе муки.

В муке содержатся разнообразные углеводы, важнейшим из которых является крахмал. Крахмал в муке содержится в виде зёрен, различных форм и размеров, в зависимости от сорта и вида муки. Внутренняя часть крахмального зерна состоит из полисахарида амилозы, состоящего из линейных или слаборазветвлённых цепочек молекул глюкозы, соединённых связями между 1-м и 4-м углеродными атомами. Внешняя часть зерна крахмала состоит из амилопектина – полисахарида с более тесными связями глюкозы. Поэтому, собственно, он и является внешней оболочкой крахмального зерна. Количественные соотношения амилозы и амилопектина в крахмале различных злаков составляют 1:3 или 1:3,5. В горячей воде амилопектин набухает, а амилоза растворяется.

Крахмал определяет многие качества будущего теста. За счёт углеводов крахмала осуществляется брожение теста, под действием ферментов. Именно углеводы крахмала являются пищей для дрожжей, продуктом жизнедеятельности которых является углекислый газ, разрыхляющий тесто и дающий всеми любимые дырки в багете. Кроме того, крахмал поглощает до 80% воды в тесте, оказывая основное влияние на формирование теста. В процессе выпечки именно крахмал несет ответственность за поднятие буханки, так как при нагревании крахмальные зёрна, поглощающие горячую воду, набухают, увеличиваются в объеме, становясь более рыхлыми, тем самым более подверженными действиям амололитических ферментов. Именно крахмал, как основной «тюремщик» воды в тесте, ответственен за очерствение готового хлеба, так как со временем подвержен синерезису – самопроизвольному уменьшению объёма, за счет уплотнения крахмального клейстера (что он несёт, боже мой). Кстати, процесс набухания крахмальных зёрен в горячей воде, называется клейстеризацией. Кто в школе обои клеил, знает о чём я говорю.

У вас зубы ещё не заныли? Ну ладно, дальше покороче, а то и я устал уже.

Белки.
Белки — это органические высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот. В молекуле белка аминокислоты соединены между собой пептидными связями. В состав белков пшеничной и ржаной муки входят белки простые (протеины), состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные (протеиды).

Технологическая роль белков муки в приготовлении хлеба велика. Структура белковых молекул и физико-химические свойства белков определяют свойства теста, влияют на форму и качество хлеба. Белки обладают рядом свойств, которые особенно важны для приготовления хлеба. Содержание белковых веществ в пшеничной и ржаной муке колеблется от 9 до 26% в зависимости от сорта зерна и условий его выращивания. Для белков характерны многие физико-химические свойства, из которых более всего важны растворимость, способность к набуханию, к денатурации и гидролизу – википедия вам в помощь, друзья.

Чем больше белков содержится в муке и чем сильнее их способность к набуханию, тем больше получится сырой клейковины, а именно наличием клейковины в России определяется сила муки. Значительная часть белков муки в воде не растворяется, но хорошо в ней набухает. Белки особенно хорошо набухают при температуре около 30° С, поглощая при этом воды в 2—3 раза больше их собственной массы.Так как к моменту выпечки крахмал свою работу сделал, углеводы накормили дрожжи до отвала, те, как могли отработали, то доформирование хлеба – задача белков, в общем и целом. При нагревании свыше 60°С происходит необратимая денатурация белков – изменение структуры белка – белки теряют способность к растворимости и набуханию и сворачиваются, образуя прочный каркас, который обуславливает форму и объём хлеба.

Белки ржаной муки по составу и свойствам отличаются от белков пшеницы. Около половины ржаных белков растворимы в воде или в растворах солей. Белки ржаной муки имеют большую пищевую ценность, чем пшеничные (содержат много незаменимых аминокислот), однако технологические свойства их значительно ниже. Белковые вещества ржи клейковину не образуют. В ржаном тесте большая часть белков находится в виде вязкого раствора, поэтому ржаное тесто лишено упругости и эластичности, свойственных пшеничному тесту.

Целлюлозу, гемицеллюлозы, пентозаны относят в группе пищевых волокон. Пищевые волокна содержатся в основном в периферийных частях зерна и поэтому их больше всего в муке высоких выходов. Пищевые волокна не усваиваются организмом человека, поэтому они снижают энергетическую ценность муки, повышая при этом пищевую ценность муки и хлеба, так как они ускоряют перестальтику кишечника, нормализуют липидный и углеводный обмен в организме, способствуют выведению тяжелых металлов.

Жиры.
Жиры являются сложными эфирами глицерина и высших жирных кислот. В состав жиров муки входят главным образом жидкие ненасыщенные кислоты (олеиновая, линолевая илиноленовая). Содержание жира в разных сортах пшеничной и ржаной муки 0,8—2,0% на сухое вещество. Чем ниже сорт муки, тем выше содержание жира в ней. Любой жир в тесте тормозит процесс ферментации, это обязательно надо учитывать, когда будете рассчитывать количество дрожжей, масла и другой сдобы в тесте, при пересчете на количество муки. В сдобное тесто кладут больше дрожжей, чем в хлебное, либо используют специальные дрожжи, с штаммами, выращенными именно для сдобы.

И последнее на сегодня – ферменты.
Ферменты — вещества белковой природы, способные катализировать (ускорять) различные реакции.
В зерне находятся разнообразные ферменты, сосредоточенные главным образом в зародыше и периферийных (краевых) частях зерна. Поэтому в муке низших сортов содержится больше ферментов, чем в муке высших сортов.
Ферменты активны только в растворе, поэтому при хранении сухого зерна и муки их действие почти не проявляется. После замеса полуфабрикатов многие ферменты начинают катализировать реакции разложения сложных веществ муки. Активность, с которой происходит разложение сложных нерастворимых веществ муки на более простые водорастворимые вещества под действием ее собственных ферментов, называется автолитической активностью (автолиз — саморазложение).

С течением времени деятельность ферментов не прекращается, тем самым объясняя смысл столь мной любимой длительной ферментации теста. При длительной ферментации, за счет действия ферментов реологические свойства теста улучшаются, что влечет за собой выпечку более качественного и вкусного хлеба.

Автолитическая активность муки — важный показатель ее хлебопекарных свойств. Как низкая, так и высокая автолитическая активность муки отрицательно влияют на качество теста, хлеба. Желательно, чтобы автолитический процесс разложения белков и крахмала теста происходил с определенной, умеренной скоростью. Для того чтобы регулировать автолитические процессы в производстве хлеба, необходимо знать свойства важнейших ферментов муки, действующих на белки, крахмал и другие компоненты муки. Но для этого понадобится целая химическая лаборатория, а где её взять.

Читайте:  Отдел природы Иркутского краеведческого музея

Что нам остается, после этого – пробовать, пробовать и еще раз пробовать. Находить для себя тот сорт и вид муки, изделия из которого устраивают нас, как потребителя хлебобулочных изделий.

Хлеб – это Мир. Познать процессы, проходящие при приготовлении и выпечки хлеба – познать целый мир. Чего я всем и желаю.

В следующий раз мы поговорим о хлебопекарных свойствах пшеничной и ржаной муки.
А на сегодня – всё!

Пост подготовлен на основе материалов изложенных в книге Т.Б. Цыгановой «Технология хлебопекарного производства», сайтов http://muka.ucoz.ru и http://www.russbread.ru , а так же собственных умозаключений и наблюдений автора-плагиатора.

Список рекомендованной к прочтению литературы:
1. Цыганова Татьяна Борисовна «Технология хлебопекарного производства». Учебник. 2002.
2. Ауэрман Лев Янович «Технология хлебопекарного производства». Учебник. Издание 9. 2005.
3. Сарычев Борис Георгиевич «Технология и биохимия ржаного хлеба». 1959г.

Источник

Ферменты – это биологически активные вещества, имеющие белковую природу, способные во много раз ускорять химические реакции

Иными словами, ферменты – это биологические катализаторы. Образуются ферменты в клетках пищеварительных желёз, которые выделяют их в составе слюны и пищеварительных соков: желудочного, поджелудочного, кишечного. Существует более 1000 различных ферментов, каждый из которых ускоряет только определённую химическую реакцию.

СЛАЙД №2 (Всасывание в-в)

Продукты расщепления белков и углеводов, а это аминокислоты и глюкоза, соответственно, всасываются в кровь, а продукты расщепления жиров, глицерин и жирные кислоты, вначале всасываются в лимфу и только затем в кровь. Далее эти продукты транспортируются кровью ко всем клеткам организма, где с ними происходят дальнейшие превращения.

Активность ферментов зависит от условий, в которых они находятся. Например, при повышении температуры тела до 38 0 С активность ферментов возрастает. Дальнейшее повышение температуры снижает их активность. Одни ферменты активны в слабощелочной среде (ферменты слюны, пищеварительных соков кишечника), другие – в кислой (ферменты желудка).

СЛАЙД №3(Пищеварительная система)

Желудочно-кишечный тракт представляет собой сплошную трубку, соединяющую ротовое отверстие с анальным, и состоящую из ротовой полости, глотки, пищевода, желудка, тонкого и толстого кишечника. В желудочно-кишечный тракт поступают продукты секреции нескольких органов, в том числе печени и слюнных и поджелудочной желёз.

Стенки пищеварительной трубки на всём её протяжении построены по единому типу, хотя разные её отделы выполняют разные функции.

Одни отделы (ротовая полость и пищевод) служат для транспортировки пищи, другие (желудок и толстый кишечник) — для её хранения, третьи (тонкий кишечник) – для переваривания и всасывания.

Регуляция этих функций осуществляется:

1) посредством гормонов и ферментов;

2) за счёт сократительной активности гладкой мускулатуры;

3) вегетативной нервной системой.

СЛАЙД №4 (Строение стенки кишечника)

Стенки пищеварительного канала состоят из четырёх основных слоёв (оболочек):

· внутренний слой – слизистая оболочка – выполняет следующие функции: секреторную, всасывание и выработка гормонов.

· следующий слой – подслизистая оболочка, в ней расположены кровеносные и лимфатические сосуды, нервы.

· мышечную оболочку образуют гладкие мышцы, которые обеспечивают механическую обработку пищи – перемешивание, размельчение пищевого комка, его продвижение.

· внешний слой соеденительной ткани покрывающий желудочно-кишечный тракт называют серозной оболочкой.

Желудочно-кишечный тракт имеет свою, внутреннюю (энтеральную), нервную систему, называемую также «кишечным мозгом». Она функционирует независимо от внешней вегетативной нервной системы и регулирует двигательную и секреторную активность желудка и кишечника. Эта нервная сеть состоит из двух отделов – межмышечного (ауэрбахова) сплетения, лежащего между слоями продольных и круговых мышц стенки ЖКТ, и подслизистого (мейсснерова) сплетения, расположенного между слоем мышц и подслизистой оболочкой. Ауэрбахово сплетение регулирует тонус мышц, а мейсснерово – секреторную активность.

Значительное влияние на двигательную и секреторную активность желудочно-кишечного тракта оказывает и внешняя вегетативная нервная система. ЖКТ густо иннервирован симпатическими и парасимпатическими нервами и находится под контролем блуждающего нерва выходящего из продолговатого мозга.

Изучением органов пищеварения занимается физиология пищеварения, основы которой были заложены выдающимся русским физиологом Иваном Петровичем Павловым. Он разработал принципиально новые методические подходы, позволившие открыть закономерности слюноотделения, отделения желудочного сока и желчи; собрать чистые, не смешанные с пищей пищеварительные соки, определить их состав, изучить регуляцию пищеварения. За эти работы ему в 1908 году была присуждена Нобелевская премия.

СЛАЙД №5 (Функции ПС и методы исследования)

На сегодняшний момент используют следующие методы исследования органов пищеварения:

Далее, мы рассмотрим строение и функции пищеварительной системы подробнее.

Ротовая полость, глотка и пищевод образуют функциональную единицу, назначение которой – предварительная обработка пищи перед прохождением её по желудочно-кишечному тракту. Здесь пища подвергается измельчению и смачиванию слюной, после чего поступает в желудок. На этом подготовительном этапе пища разрезается зубами на куски и перетирается. Такая обработка сильно облегчает переваривание и всасывание. В пережёвывании пищи принимают участие верхние и нижние челюсти, мускулатура челюстей, зубы, язык, щёки, дно ротовой полости и нёбо. При помощи языка пищевой комок удерживается между челюстями в пределах жевательной поверхности зубов. Твёрдая пища измельчается до частиц диаметром в несколько миллиметров.

СЛАЙД №6 (Вкусовая сенсорная система)

С помощью рецепторов языка мы различаем кислое, сладкое, горькое, солёное, а также качество пищи. Благодаря слюноотделению, стимулированному жеванием, пища приобретает консистенцию, необходимую для проглатывания. Жевание и выделению слюны стимулируют вкусовые ощущения, которые вызывают рефлекторное выделение желудочного сока.

Слюна образуется в ротовой полости со скоростью примерно 1 литр в сутки.

СЛАЙД №7 (Виды слюнных желёз)

Выработка слюны происходит в слюнных железах, их три пары: околоушные, нижнечелюстные и подъязычные. Слюна смачивает полость рта, облегчая артикуляцию, смачивает пережёванную пищу, усиливает вкусовые ощущения. Слюна очищает полость рта и обладает бактерицидными свойствами благодаря присутствию в ней лизоцима. При уменьшении слюноотделения возникает чувство жажды, стимулирующее потребление жидкости. Наконец, под действием слюны начинается расщепление углеводов.

Под действием ферментов слюны (амилазы и мальтазы) сложные углеводы (крахмал) начинают расщепляться до простых (глюкозы).

Другими важными органами ротовой полости являются зубы.

У взрослого человека 32 зуба, расположенные в ячейках челюстей. По форме и функциям различают резцы (8), клыки (4), малые коренные (8), большие коренные (12). В каждом зубе различают коронку, шейку и корень. Коронку зуба покрывает эмаль (самая твёрдая ткань в организме). Под эмалью расположен дентин (образует большую часть зуба). Шейка и корень зуба покрыты цементом. Полость зуба заполняет соединительная ткань – пульпа. В пульпу через канал корня входят кровеносные и лимфатические сосуды, нервы. За счёт пульпы зуб растет.

Сформированный пищевой комок проглатывается путём проталкивания через три отдела – ротовую полость, глотку и пищевод. Когда пищевой комок попадает на корень языка, мышцы мягкого нёба поднимаются и закрывают носоглотку. Надгортанник опускается и закрывает вход в дыхательные пути. Дыхание прекращается, и пища корнем языка проталкивается к глотке и далее по пищеводу попадает в желудок.

Желудок – это наиболее расширенная часть пищеварительного канала.

Читайте:  Я люблю природу картинка для детей

СЛАЙД №9 (Строение желудка)

Он расположен под диафрагмой с левого бока и имеет вид мешка, в котором различают следующие отделы кардиа, дно, тело, большую и малую кривизну и пилорическую часть представленную привратниковой пещерой, каналом привратника и самой областью этого сфинктера.

У взрослого человека в норме объём желудка около 3 литров, но у людей, которые постоянно передают, он может достигать 8 литров. Когда пищевой комок попадает в желудок, его мышцы начинают сокращаться и его содержимое перемешивается, а не лежит комочком. В это время на пищу продолжают действовать ферменты слюны и начинают действовать ферменты желудочного сока.

Желудочный сок – это прозрачная жидкость имеющая кислую реакцию, благодаря наличию хлоридной кислоты, также в её состав входят ферменты (пепсин, липаза) и муцин (слизь). За сутки у человека продуцируется порядка 2-2,5 литров желудочного сока. Его вырабатывают многочисленные железы слизистой желудка.

СЛАЙД № 10 (Структура желудка)

Железы желудка трёх типов: одни вырабатывают ферменты, другие – кислоту, а третьи вырабатывают муцин. Муцин защищает стенки желудка от механических повреждений и действия кислоты. Хлоридная кислота:

— активизирует ферменты; способствует частичному разрушению белков пищи;

— стимулирует моторику желудка;

— убивает болезнетворных бактерий попавших с пищей;

— замедляет процессы гниения.

Фермент пепсин способствует расщеплению белков до аминокислот, а фермент липаза расщепляет эмульгированные жиры. Ферменты желудочного сока наиболее активны при температуре 37 0 С и в кислой среде.

Выделение желудочного сока регулируется нервной системой и гуморально.

Нервная регуляция заключается в безусловнорефлекторном сокоотделении и условнорефлекторном сокоотделении.

Первое возникает тогда, когда пищевой комок, попавший в желудок, действует как безусловный раздражитель на рецепторы стенок желудка и вызывает сокоотделение. Центр этого рефлекса расположен в продолговатом мозге. Условнорефлекторное сокоотделение возникает при определённых условиях, а именно запах пищи, её вид, даже звук готовящейся пищи способен вызвать выделение желудочного сока. Такой сок называют аппетитным.

Гуморальная регуляция осуществляется биологически активными веществами, такими как гастрин, серотонин, которые выделяются железами желудка во время пищеварения. Всасываясь в кровь, они стимулируют работу желёз желудка. В мясных, рыбных, овощных бульонах также находятся вещества, которые стимулируют работу желез желудка.

Время пребывания пищи в желудке составляет около 5-6 часов, за это время пищевой комок превращается в химус (пищевую кашицу) и благодаря сокращению мышц желудка попадает через пилорический сфинктер в тонкий кишечник.

СЛАЙД № 11 (Строение тонкого кишечника)

Кишечник – самая длинная часть пищеварительного тракта человека. Тонкий кишечник включает в себя три отдела – двенадцатиперстную кишку (длиной 20-30 см), тощую кишку (длиной 1,5-2 метра) и подвздошную кишку (длиной 2-3 метра). Общая длина тонкого кишечника составляет около 4 метров в состоянии тонуса (при жизни), и около 6-8 метров в состоянии расслабления (после смерти).

СЛАЙД № 12 (Двенадцатиперстная кишка)

В полость двенадцатиперстной кишки открываются протоки поджелудочной железы и печени.

СЛАЙД № 13 (Строение поджелудочной железы)

Поджелудочная железа длиной 12-15 см, расположена под желудком, между селезёнкой и двенадцатиперстной кишкой. Она относится к железам смешанной секреции, т.е. одни её клетки вырабатывают поджелудочный сок, а другие (островки Лангерганса) продуцируют гормоны (инсулин и глюкагон). Сок поджелудочной железы содержит ферменты: трипсин (расщепляет белки до аминокислот), амилазу (расщепляет крахмал до глюкозы), липазу (расщепляет жиры до глицерина и жирных кислот).

СЛАЙД № 14 (Печень)

Печень – это самая крупная железа организма, расположена в правом подреберье под диафрагмой. В печени постоянно образуется желчь – зеленовато-жёлтая, горькая на вкус жидкость. Когда пищеварение не происходит, желчь скапливается в жёлчном пузыре. За сутки вырабатывается около 600 мл желчи.

СЛАЙД № 15 (Значение желчи)

Функции желчи указаны на слайде.

Слизистая стенка тонкого кишечника образует огромное количество складок – ворсинок.

СЛАЙД № 16 (Строение микроворсинок)

Клетки каждой ворсинки, в свою очередь, имеют выросты мембраны – микроворсинки, что во много раз увеличивает поверхность контакта с химусом, соответственно площадь всасывания. Всасывающая поверхность тонкого кишечника составляет 500 м 2 .

Источник

ферменты

Биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Посредством ферментативного катализа происходит управление всеми процессами обмена веществ и энергии в организме.

По химической природе ферменты – простые или сложные белки; в состав их молекул может входить небелковая часть – кофермент. Механизм действия ферментов заключается в снижении энергии активации катализируемой реакции. Это достигается путём присоединения фермента к реагирующим веществам и образования с ними промежуточного комплекса, в результате чего энергетический порог реакции снижается и резко возрастает вероятность её протекания в нужном направлении. Так как в клетке одновременно идут тысячи реакций, деятельность ферментов строго упорядочена: различные ферменты находятся на различных участках мембран или в органоидах, т.е. они пространственно разобщены. Кроме того, в зависимости от потребностей организма, синтез ферментов может ускоряться или прекращаться. Каталитическая активность ферментов также зависит от многих факторов: температуры, наличия активаторов и ингибиторов и т.д. Таким образом, существует сложная и тонкая система регуляции активности ферментов, что, в свою очередь, определяет специфику происходящих в тех или иных клетках процессов, а в целом – реализацию генетической информации в ходе развития и жизнедеятельности организма.

Известно более 2 тыс. ферментов, которые в зависимости от характера катализируемых ими реакций разделены на классы. Так, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, а гидролазы – реакции гидролиза, т.е. расщепления органических соединений с участием молекул воды (в т.ч. внутриклеточное переваривание белков, углеводов, жиров и других веществ). В номенклатуре ферментов каждый из них имеет свой шифр (индекс).

Многие ферменты выделены из клеток и получены в кристаллическом виде. Для ряда ферментов установлена первичная структура (последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях) и пространственное строение.

Ферменты широко применяются в биохимических исследованиях, в генной инженерии, в пищевой, лёгкой и фармацевтической промышленности. Они незаменимы в медицине, особенно в тех случаях, когда организм в силу врождённых или наследственных нарушений не вырабатывает тех или иных ферментов или синтезирует их недостаточно. Напр., некоторые люди не усваивают молоко, т.к. у них отсутствует фермент лактаза, переваривающий молочный сахар – лактозу. Генетически обусловленные нарушения ферментативного превращения аминокислоты фенилаланина приводит к развитию умственной отсталости. Раннее распознавание подобных нарушений и применение в качестве лечебных препаратов соответствующих ферментов позволяет предотвращать заболевания, связанные с их недостаточностью в организме. Как синоним ферментов употребляется термин «энзимы». Раздел биохимии, изучающий ферменты, – энзимология.

Источник



Общие понятия о ферментах

Важнейшим свойством ряда белков является их каталитическая активность. Вещества белковой природы, способные каталитически ускорять химические реакции, называют ферментами (от лат. Fermentum – закваска) или энзимами (от греч. ен – внутри, зим – закваска). Как вытекает из происхождения названий этих веществ, первые сведения об их существовании были получены при изучении процессов брожения.

Роль ферментов в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов колоссальна. Благодаря каталитической функции разнообразные ферменты обеспечивают быстрое протекание в организме или вне его огромного числа химических реакций. Складываясь в единый ансамбль саморегулируемых биохимических процессов, эти реакции преобразования веществ составляют материальную и энергетическую основу непрерывного самообновления белковых тел, т.е. самой сущности жизненных явлений. Поэтому ферменты «есть возбудители всех химических превращений». (И.П. Павлов)

Читайте:  Человек умеет чувствовать природу

В настоящее время в биологических объектах обнаружено несколько тысяч индивидуальных ферментов, а несколько сотен из них выделено и изучено. Подсчитано, что живая клетка может содержать до 1000 различных ферментов, каждый из которых ускоряет ту или иную химическую реакцию.

Биологические катализаторы (ферменты) по ряду признаков резко отличаются от неорганических катализаторов, хотя и те и другие лишь ускоряют достижение равновесия в химических процессах, которые протекают сами по себе, но сочень малыми скоростями. Как и катализаторы неорганической природы, биокатализаторы не вызывают каких либо химических реакций, а лишь ускоряют существующие. Первое различие состоит в том, что по сравнению с катализаторами неорганической природы ферменты «работают» в очень мягких условиях (низкая температура, нормальное давление, невысокие значения pH среды) и очень интенсивно. Так, например, гидролитический распад белка до аминокислот в присутствии неорганических катализаторов(крепких кислот и щелочей) осуществляется при температуре 100ºС и выше за несколько десятков часов. Этот же процесс при каталитическом участии специфических ферментов требует всего несколько десятков минут и идёт при температуре 30-40ºС. Для гидролиза крахмала, как указывал ещё Й. Берцелиус (1836), при нагревании в растворе кислоты нужно несколько часов, а при участии соответствующего фермента этот процесс идёт при комнатной температуре и занимает всего несколько минут. Ионы Fe каталитически ускоряют разложение H2O2 на Н2О и О2. Однако атомы того же Fe, но в составе фермента каталазы действуетв 10 млрд. раз энергичнее, и всего 1 мг Fe в ферменте способен заменить в этой реакции 10 т неорганического Fe. Таким образом, исключительно высокая каталитическая активность, проявляемая в условиях нормальной температуры и давления, отличает биокатализаторы от неорганических катализаторов.

Второе различие заключается в том, что ферменты обладают необыкновенно высокой специфичностью действия, чего не наблюдается у катализаторов неорганической природы. Каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну-единственную химическую реакцию или в крайнем случае группу реакций одного типа.

Наконец, ряд различий между биокатализаторами и неорганическими катализаторами связан с белковой природой ферментов. Сюда относится термолабильность, зависимость активности от pH и наличие активаторов или ингибиторов и др.

Самая существенная разница между ферментами и обычными катализаторами вскрыта лишь в последние годы. Она состоит в том, что благодаря уникальной структуре каждого фермента процесс ферментативного катализа представляет перед нами как серия элементарных превращений вещества, строжайшим образом организованным в пространстве и во времени. Кооперативность и жёсткая запрограммированость действия – вот что отличает механизм биокатализа от действия катализаторов иной природы, хотя это не исключает некоторой степени вариабельности как структуры самого фермента, так и строения промежуточных продуктов в процессе ферментативного катализа.

В природе под каталитическим воздействием ферментов осуществляются процессы гидролиза, фосфоролиза, переноса различных групп (метильные радикалы, остатки фосфорной кислоты и т.д.) окисления и восстановления, расщепления и синтеза, изомеризации и т.п. Практически все химические преобразования в живом веществе протекают с помощью ферментов. Естественно поэтому, что каталитическая функция ферментов лежит в основе жизнедеятельности любого организма. При посредстве ферментов реализуется влияние как внутренних, генетических, так и внешних, природных факторов на развитие организма. Благодаря контакту ферментов с лекарственными веществами и антибиотиками достигается такое изменение ферментативных процессов, которые способствуют излечению от болезней, в то же времяизменение ферментативной активностипод влиянием микробных токсинов и иных ядов ведёт к гибели организма. Стимуляция роста животных и растений разнообразными препаратами, применяемые в сельском хозяйстве, в большинстве случаев основана на их воздействии, на процесс биосинтеза или активность тех или иных ферментов. Тончайшие различия строения ряда ферментов определяют видовые особенности организмов, а в нарушении биосинтеза некоторых из них заложена причина возникновения наследственных и других заболеваний. Всё это свидетельствует об огромном значении ферментов для биологии, сельского хозяйства и медицины.

Будучи выделены из организма, ферменты не утрачивают способность осуществлять каталитическую функцию. На этом основано их практическое применение в химической, пищевой, лёгкой и фармацевтической промышленности. Особое значение для химического производства имеет специфичность ферментов: ведь до 80% затрат в производстве многих химических веществ приходится на отделение примесей, возникающих в результате побочных реакций. Проведение синтеза при посредстве высокоспецифичного фермента, ускоряющего только ту реакцию, которая ведёт к образованию нужного продукта, упрощает технологический процесс. Кроме того, ферменты позволяют осуществлять ряд процессов, выполнение которых обычными методами органического синтеза остаётся пока нерешённой проблемой. Так обстоит дело, например, при получении лекарственных препаратов путём ферментативной трансформации стероидов.

Характеристика амилаз

Использование амилаз человеком было известно с незапамятных времён. Однако их изучение началось с открытия Кирхгофом в 1814 г. Вещества способного превращать крахмал в сахар. Препарат, полученный Кирхгофом из пшеничной муки, обладал способностью разжижать крахмальный клейстер и превращать его в сахарный сироп. Аналогичное явление автор наблюдал при смешивании крахмального клейстера с ячменным солодом. Уже в этих первых исследованиях Кирхгоф отметил губительное действие на это вещество серной кислоты. В то же время он подчеркнул, что сахарообразование является необходимым условием для сбраживания крахмалосодержащих материалов, и таким образом положил начало научному объяснению технологии брожения.

Биологически активное вещество в дальнейшем было выделено из солода и подверглось детальному изучению. Было обнаружено, что его действие на крахмал происходит через три стадии: разжижение, декстринизацию и осахаривание. Это привело к признанию существования в солоде двух различных компонентов, которые в дальнейшем были получены в отдельности и названы a-амилазой (декстринирующий компонент) и b-амилазой (осахаривающий компонент).

a-Амилазы и b-амилазы широко распространены в высших растениях. Наиболее важным источником амилаз являются хлебные злаки, зерно которых в проросшем состоянии (в виде солода) находит широкое применение в промышленном гидролизе крахмала. Солод из ячменя, ржи, пшеницы, овса, проса в настоящее время используются для осахаривания крахмала в спиртовом производстве.

A-Амилазы

Роль a-амилаз при гидролизе крахмала исключительно велика. Из трёх основных функций при действии на клейстеризованный крахмал (разжижение, декстринизация, осахаривание) разжижение и декстринизация зависят от a-амилаз. Они атакуют не только клейстеризованный, но и нативный крахмал, разрушая крахмальные зёрна.

a-Амилазы различного происхождения имеют много общих свойств: хорошо растворяются в воде или в сильно разбавленных растворах солей. Более концентрированные растворы солей (например 20-30% — ные растворы сульфата аммония) вызывают осаждение этих ферментов. a-Амилазы легко растворяются в разбавленных растворах этилового спирта, но осаждаются при его концентрации в среде свыше 60%. Белок a-амилаз обладает слабокислыми свойствами; изоэлектрическая точка ферментов колеблется в пределах рН 4,2 – 5,7. Молекулярная масса солодовой a-амилазы 60000, a — амилаз микроскопических грибов – 45000-50000. Многие из известных a-амилаз получены либо в высокоочищенном, либо в кристаллическом виде.

Ионы кальция оказывают стабилизирующее действие на a-амилазы. Это впервые было обнаружено Воллерштейном, затем потверждено Накамурой. В настоящее время это явление отмечено почти для всех амилаз. Однако теоретически этот вопрос применительно к промышленному гидролизу крахмала до сих пор не разработан.

Источник